Estructura terciaria de las proteínas

Las proteínas, elementos esenciales para la vida de cualquier célula, presentan un división, según su estructura, de cuatro fases. Las denominadas estructuras primaria, secundaria, terciaria y cuaternaria.

En esta ocasión, te presentaremos las características de la estructura terciaria de las proteínas y ejemplos de ellas.

Estructura terciaria de las proteínas

Se refiere a la estructura 3D de la cadena polipeptídica de una proteína. Existen varios tipos de enlaces y fuerzas que influyen en una proteína de estructura terciaria; otorgándole sus características representativas.

Por ejemplo, las interacciones hidrofóbicas contribuyen en gran medida a doblar y dar forma a una proteína. El grupo «R» del aminoácido es el caracterizado por los hidrofóbicos o hidrofílicos.

Los aminoácidos con grupos «R» hidrófilos buscarán contacto con su entorno acuoso, mientras que los aminoácidos con grupos hidrofóbicos «R» procurarán evitar el agua y se posicionan en el centro de la proteína.

El enlace de hidrógeno en la cadena de polipéptidos y entre grupos de aminoácidos «R» ayuda, así mismo, a estabilizar la estructura de las proteínas, manteniendo la proteína en la forma establecida por las interacciones hidrofóbicas.

Debido a la plegado de la proteína, el enlace iónico se produce entre los grupos «R» de forma positiva y negativa; por lo que ambos se acercan el uno al otro. El plegable también puede resultar en un enlace covalente entre los grupos R de los aminoácidos. Este tipo de vínculo forma lo que se llama “puente disulfuro”.

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Las interacciones llamadas fuerzas de van der Waals son otros elementos que también ayudan en la estabilización de la estructura proteica. Estas interacciones pertenecen a las fuerzas de atracción y repulsión que se producen entre las moléculas que se convierten en polarizadas.

A continuación, te presentamos el ejemplo de tres proteínas; todas ellas, con una estructura terciaria:

Estructura terciaria de las proteínas

 


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