Estructura terciaria de las proteínas

Las proteínas, elementos esenciales para la vida de cualquier célula, presentan un división, según su estructura, de cuatro fases. Las denominadas estructuras primaria, secundaria, terciaria y cuaternaria.

En esta ocasión, te presentaremos las características de la estructura terciaria de las proteínas y ejemplos de ellas.

Estructura terciaria de las proteínas

Se refiere a la estructura 3D de la cadena polipeptídica de una proteína. Existen varios tipos de enlaces y fuerzas que influyen en una proteína de estructura terciaria; otorgándole sus características representativas.

Por ejemplo, las interacciones hidrofóbicas contribuyen en gran medida a doblar y dar forma a una proteína. El grupo «R» del aminoácido es el caracterizado por los hidrofóbicos o hidrofílicos.

Los aminoácidos con grupos «R» hidrófilos buscarán contacto con su entorno acuoso, mientras que los aminoácidos con grupos hidrofóbicos «R» procurarán evitar el agua y se posicionan en el centro de la proteína.

El enlace de hidrógeno en la cadena de polipéptidos y entre grupos de aminoácidos «R» ayuda, así mismo, a estabilizar la estructura de las proteínas, manteniendo la proteína en la forma establecida por las interacciones hidrofóbicas.

Debido a la plegado de la proteína, el enlace iónico se produce entre los grupos «R» de forma positiva y negativa; por lo que ambos se acercan el uno al otro. El plegable también puede resultar en un enlace covalente entre los grupos R de los aminoácidos. Este tipo de vínculo forma lo que se llama “puente disulfuro”.

Las interacciones llamadas fuerzas de van der Waals son otros elementos que también ayudan en la estabilización de la estructura proteica. Estas interacciones pertenecen a las fuerzas de atracción y repulsión que se producen entre las moléculas que se convierten en polarizadas.

A continuación, te presentamos el ejemplo de tres proteínas; todas ellas, con una estructura terciaria: